Metabolismo Proteico 6g2t15

METABOLISMO PROTEICO El metabolismo proteico se caracteriza por presentar un proceso de: a) Digestión; el proceso de degradación de proteínas contenida en los alimentos de la dieta, no comienza en la cavidad bucal debido a que en la saliva no se encuentran enzimas proteolíticas. Este proceso se inicia en el tracto gastrointestinal, a través de enzimas proteolíticas (proteinasas y peptidasas); en principio; en el estómago, por medio del jugo gástrico, se produce proteólisis, destrucción de bacterias y activación del pepsinógeno inactivo en pepsina (enzima que transforma proteínas a polipéptidos de bajo peso molecular e hidrosolubles (peptonas)); secundariamente en la luz intestinal del duodeno y yeyuno, es a través del jugo pancreático, que se libera endopeptidasas y exopeptidasas, que activan enzimas proteolíticas como la tripsina, quimiotripsina, elastasa que hidrolizan enlaces del interior de la proteína y carboxipeptidasas A Y B que hidrolizan enlaces de los extremos; en una etapa final, el proceso de digestión culmina con la acción del borde en cepillo del enterocito a través de enzimas peptidasas, dando como resultado: tripéptidos, dipéptidos y aminoácidos libres. b) Absorción de aminoácidos; el transporte de aminoácidos al interior del enterocito, depende de tres sistemas, en su mayoría con gasto de energía metabólica ATP. 1.

Dependiente de sodio.

2.

Independiente de sodio.

3.

Difusión facilitada.

La digestión y absorción de proteínas (aminoácidos) en el organismo mantiene una eficacia del 94%, sólo una pequeña cantidad llega a ser eliminada a través de heces fecales sin sufrir modificación alguna. Sin embargo la absorción de proteínas como tal por parte del enterocito, se da en un principio del nacimiento como la albúmina, ferritina, inmunoglobulina G y factor intrínseco. c) Metabolismo de aminoácidos en el enterocito; alrededor del 10% de los aminoácidos absorbidos por los enterocitos, son empleados en: 1.

Síntesis de proteínas de secreción.

2.

Síntesis de proteínas de recambio.

3.

Síntesis de proteínas, destinadas al reemplazo de células perdidas por descamación.

4.

Obtención de energía.

Por lo que, en caso de istración de aminoácidos por vía parenteral, se producirá atrofia celular por disminución del aporte de los mismos por vía gastrointestinal. 1 d) Metabolismo de aminoácidos en el hígado; los aminoácidos son transportados del enterocito hacia la vena porta, conformando el denominado "pool" o "fondo común" de aminoácidos, regularizado por el equilibrio deaportación como la absorción intestinal, síntesis de aminoácidos,

catabolismo de proteínas histicas y sustraccióncomo síntesis de proteínas, síntesis de nuevos aminoácidos.1,5 Los aminoácidos que llegan al hígado a través de la vena porta, tienen el objetivo último de efectuar el metabolismo de nitrógeno útil; siendo las vías de dirección de los aminoácidos: 1. A través de la vena suprahepática, pasan a la circulación sistémica sin sufrir cambios metabólicos. 2. Conformación de proteínas u otros derivados nitrogenados como purinas y pirimidinas, para posteriormente ser liberadas a la circulación sistémica, como la albúmina y proteínas plasmáticas. 3. Catabolismo, con el fin de obtención de energía.1 e) Degradación o catabolismo de aminoácidos; éste proceso se inicia, sólo cuando la ingesta de proteínas sobrepasa los requerimientos del organismo para la biosíntesis de proteínas, razón indicativa para la eliminación de la cantidad excesiva, debido a que los aminoácidos no se almacenan en el cuerpo, por todo esto, debe de mantenerse un equilibrio entre proceso anabólico y catabólico.1,3,6,7 a. Fases de degradación: Las fases son: i. Transaminación; proceso reversible efectuado en el citosol del hepatocito; consiste en la transferencia del grupo α-amino de un aminoácido, a un α-cetoglutarato, por medio de un cofactor, el piridoxal fosfato, dando como resultado α-cetoácido (esqueleto carbonado) y glutamato. Los únicos aminoácidos que no sufren transaminacion son: lisina, prolina, hidroxiprolina y treonina. ii. Desaminación oxidativa; consiste en la transferencia de glutamato a la matriz mitocondrial, donde se procede a eliminar el grupo amino, por activación de la enzima glutamato deshidrogenasa,resultando cc-cetoglutarato y amoniaco.1,3,5-7 Los elementos α-cetoácidos restantes (esqueletos carbonados) pueden formar elementos: a. Glucogénicos; es la conversión en glucosa a través de procesos de gluconeogénesis; en caso de presentarse deficiencia de hidratos de carbono, principal elemento combustible del cerebro y tejido muscular. b. Cetogénicos; los cuales actúan como precursores de lípidos o c.

Degradarse por completo para formar energía.

iii. Eliminación de amoniaco (NH3): El amoniaco del organismo se obtiene de dos fuentes: por desaminación oxidativa de glutamato y por acción de bacterias de la flora intestinal y es considerado elemento toxico donde su eliminación se da por tres vías: 1. Síntesis de urea en hígado; en el que intervienen amoniaco, dióxido de carbono y aspartato, el cual cede un grupo amino.

2. Ciclo de la urea o ureogénesis: es el ciclo metabólico de destoxificación de amoniaco en el interior de hepatocitos periportales. Efectuado en dos etapas: a. Mitocondrial; En principio el amoniaco se transforma en carbamoil fosfato por intervención de carbamoil sintetasa fosfato I (2 ATP), el carbamoil fosfato dona una grupo amino a la ornitina formando citrulina. Etapa en el que se forma el primer nitrógeno N, de los dos de la urea. b. Citosol; la citrulina atraviesa la membrana mitocondrial y pasa al citosol, donde se une al grupo amino del aspartato y forma arginosuccinato, mismo que por acción de la enzima arginosuccinasa, se transforma en fumarato y arginina, éste último por hidrólisis en ornitina que vuelve a la mitocondria hepática para retomar el ciclo y urea, excretada posteriormente por vía renal en la orina. 3. Formación de glutamina; el amoniaco libre presente en tejidos extrahepáticos como el tejido muscular, antes de ser transportados hacia el hígado por medio de la circulación sanguínea, se transforma en glutamina o alanina, ciclo denominado glucosa-alanina. Una vez en el hígado o riñón, la glutamina libera el amoniaco gracias a la enzima mitocondrial glutaminasa, para así continuar con el ciclo de la urea. 4. Excreción renal; el riñón elimina amoniaco en forma de sales de amonio, en combinación con iones hidrogeno, éste requerimiento de hidrogeniones hace que su eliminación a través de la orina, dependa en sí, de la regulación del pH sanguíneo.5,7 La eliminación de amoniaco, debe ser eficaz debido a sus efectos negativos sobre el sistema nervioso central. Si resultase, que algunos amoniacos no sean sometidos al ciclo de ureogénesis, éstos son captados por hepatocitos perivenosos para luego ser convertidos en glutamina, de manera que ningún elemento pasa desapercibido.

METABOLISMO PROTEICO El metabolismo proteico se caracteriza por presentar un proceso de: a) Digestión; el proceso de degradación de proteínas contenida en los alimentos de la dieta, no comienza en la cavidad bucal debido a que en la saliva no se encuentran enzimas proteolíticas. Este proceso se inicia en el tracto gastrointestinal, a través de enzimas proteolíticas (proteinasas y peptidasas); en principio; en el estómago, por medio del jugo gástrico, se produce proteólisis, destrucción de bacterias y activación del pepsinógeno inactivo en pepsina (enzima que transforma proteínas a polipéptidos de bajo peso molecular e hidrosolubles (peptonas)); secundariamente en la luz intestinal del duodeno y yeyuno, es a través del jugo pancreático, que se libera endopeptidasas y exopeptidasas, que activan enzimas proteolíticas como la tripsina, quimiotripsina, elastasa que hidrolizan enlaces del interior de la proteína y carboxipeptidasas A Y B que hidrolizan enlaces de los extremos; en una etapa final, el proceso de digestión culmina con la acción del borde en cepillo del enterocito a través de enzimas peptidasas, dando como resultado: tripéptidos, dipéptidos y aminoácidos libres.

b) Absorción de aminoácidos; el transporte de aminoácidos al interior del enterocito, depende de tres sistemas, en su mayoría con gasto de energía metabólica ATP. 1.

Dependiente de sodio.

2.

Independiente de sodio.

3.

Difusión facilitada.

La digestión y absorción de proteínas (aminoácidos) en el organismo mantiene una eficacia del 94%, sólo una pequeña cantidad llega a ser eliminada a través de heces fecales sin sufrir modificación alguna. Sin embargo la absorción de proteínas como tal por parte del enterocito, se da en un principio del nacimiento como la albúmina, ferritina, inmunoglobulina G y factor intrínseco. c) Metabolismo de aminoácidos en el enterocito; alrededor del 10% de los aminoácidos absorbidos por los enterocitos, son empleados en: 1.

Síntesis de proteínas de secreción.

2.

Síntesis de proteínas de recambio.

3.

Síntesis de proteínas, destinadas al reemplazo de células perdidas por descamación.

4.

Obtención de energía.

Por lo que, en caso de istración de aminoácidos por vía parenteral, se producirá atrofia celular por disminución del aporte de los mismos por vía gastrointestinal. 1 d) Metabolismo de aminoácidos en el hígado; los aminoácidos son transportados del enterocito hacia la vena porta, conformando el denominado "pool" o "fondo común" de aminoácidos, regularizado por el equilibrio deaportación como la absorción intestinal, síntesis de aminoácidos, catabolismo de proteínas histicas y sustraccióncomo síntesis de proteínas, síntesis de nuevos aminoácidos.1,5 Los aminoácidos que llegan al hígado a través de la vena porta, tienen el objetivo último de efectuar el metabolismo de nitrógeno útil; siendo las vías de dirección de los aminoácidos: 1. A través de la vena suprahepática, pasan a la circulación sistémica sin sufrir cambios metabólicos. 2. Conformación de proteínas u otros derivados nitrogenados como purinas y pirimidinas, para posteriormente ser liberadas a la circulación sistémica, como la albúmina y proteínas plasmáticas. 3. Catabolismo, con el fin de obtención de energía.1 e) Degradación o catabolismo de aminoácidos; éste proceso se inicia, sólo cuando la ingesta de proteínas sobrepasa los requerimientos del organismo para la biosíntesis de proteínas, razón indicativa para la eliminación de la cantidad excesiva, debido a que los aminoácidos no se

almacenan en el cuerpo, por todo esto, debe de mantenerse un equilibrio entre proceso anabólico y catabólico.1,3,6,7 a. Fases de degradación: Las fases son: i. Transaminación; proceso reversible efectuado en el citosol del hepatocito; consiste en la transferencia del grupo α-amino de un aminoácido, a un α-cetoglutarato, por medio de un cofactor, el piridoxal fosfato, dando como resultado α-cetoácido (esqueleto carbonado) y glutamato. Los únicos aminoácidos que no sufren transaminacion son: lisina, prolina, hidroxiprolina y treonina. ii. Desaminación oxidativa; consiste en la transferencia de glutamato a la matriz mitocondrial, donde se procede a eliminar el grupo amino, por activación de la enzima glutamato deshidrogenasa,resultando cc-cetoglutarato y amoniaco.1,3,5-7 Los elementos α-cetoácidos restantes (esqueletos carbonados) pueden formar elementos: a. Glucogénicos; es la conversión en glucosa a través de procesos de gluconeogénesis; en caso de presentarse deficiencia de hidratos de carbono, principal elemento combustible del cerebro y tejido muscular. b. Cetogénicos; los cuales actúan como precursores de lípidos o c.

Degradarse por completo para formar energía.

iii. Eliminación de amoniaco (NH3): El amoniaco del organismo se obtiene de dos fuentes: por desaminación oxidativa de glutamato y por acción de bacterias de la flora intestinal y es considerado elemento toxico donde su eliminación se da por tres vías: 1. Síntesis de urea en hígado; en el que intervienen amoniaco, dióxido de carbono y aspartato, el cual cede un grupo amino. 2. Ciclo de la urea o ureogénesis: es el ciclo metabólico de destoxificación de amoniaco en el interior de hepatocitos periportales. Efectuado en dos etapas: a. Mitocondrial; En principio el amoniaco se transforma en carbamoil fosfato por intervención de carbamoil sintetasa fosfato I (2 ATP), el carbamoil fosfato dona una grupo amino a la ornitina formando citrulina. Etapa en el que se forma el primer nitrógeno N, de los dos de la urea. b. Citosol; la citrulina atraviesa la membrana mitocondrial y pasa al citosol, donde se une al grupo amino del aspartato y forma arginosuccinato, mismo que por acción de la enzima arginosuccinasa, se transforma en fumarato y arginina, éste último por hidrólisis en ornitina que vuelve a la mitocondria hepática para retomar el ciclo y urea, excretada posteriormente por vía renal en la orina. 3. Formación de glutamina; el amoniaco libre presente en tejidos extrahepáticos como el tejido muscular, antes de ser transportados hacia el hígado por medio de la circulación sanguínea, se transforma en glutamina o alanina, ciclo denominado glucosa-alanina. Una vez en el hígado o riñón, la glutamina libera el amoniaco gracias a la enzima mitocondrial glutaminasa, para así continuar con el ciclo de la urea.

4. Excreción renal; el riñón elimina amoniaco en forma de sales de amonio, en combinación con iones hidrogeno, éste requerimiento de hidrogeniones hace que su eliminación a través de la orina, dependa en sí, de la regulación del pH sanguíneo.5,7 La eliminación de amoniaco, debe ser eficaz debido a sus efectos negativos sobre el sistema nervioso central. Si resultase, que algunos amoniacos no sean sometidos al ciclo de ureogénesis, éstos son captados por hepatocitos perivenosos para luego ser convertidos en glutamina, de manera que ningún elemento pasa desapercibido.